蛋白质与挥发性风味成分的作用原理、要素及研究方法综述

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蛋白质与挥发性风味成分的作用原理、要素及

研究方法综述

食品风味是消费者选购和接受食品的决定性因素之一，风味取决于多种挥发性成分在顶空中的

浓度，阈值等，与温度、挥发性成分的蒸汽压及其他食品组分之间的相互作用有关。目前，风

味研究主要集中于风味成分的形成机制，而有关风味成分的释放与感知报道较少。

蛋白质降解能促使风味物质的形成，同时，它可以通过分子键对挥发性成分产生吸附作用而改

变其顶空浓度，以及对食品凝胶、质构产生影响;通过提高挥发性成分的传质阻力在不同程度

上改变风味的整体平衡，对食品的风味释放有很大影响。探讨并利用蛋白质与挥发性风味成分

之间的相互作用，对改进食品风味品质，生产具有良好风味结合与释放特性的产品具有极大应

用价值。

蛋白质对风味成分的作用不仅取决于挥发性风味成分及蛋白质自身的性质，还受到温度、pH

值、盐类等食品介质条件的影响。本文对蛋白质与食品挥发性风味成分作用的相关研究材料进

行了系统整理，就两者之间的作用机制、影响因素、目前的研究手段进行综述，以期为今后涉

足该领域的科研工作者提供参考。

　　 1、蛋白质－挥发性风味成分作用机制

氨基酸侧链结构的多样性使蛋白质与挥发性风味成分具有多种作用力，其中大部分为可逆结

合，包括离子键，氢键以及疏水相互作用[6]; 两者之间的共价键作用为不可逆结合，主要包括

醛与赖氨酸残基侧链的氨基，胺类与羧基[7],及含硫化合物与蛋白质的结合[8].利用可逆结合可

以降低加工过程的风味损失并使风味成分在食用时重新释放[9],而不可逆结合对于去除食品中

的异味具有重要意义[8].此外，蛋白质还通过范德华力、毛细管吸附作用对挥发性成分产生物

理吸附[7].以上作用类型与蛋白质及挥发性成分的组成及性质相关，并不存在统一的结合机制

[10],且大部分表征为疏水的可逆作用，这也是多肽链的特殊折叠及蛋白质结构趋向稳定的表

现。

蛋白质与挥发性风味成分的结合机理还有待进一步深入研究，特别是作用位点及作用前后蛋白

质的构象变化，目前，作为研究模型的 β - 乳球蛋白也尚未阐明。许多研究者利用傅里叶红外

光谱、核磁共振、平衡透析等分析方法对β- 乳球蛋白风味结合位点进行研究，证实了β - 乳球

蛋白的风味结合位点多分布在蛋白质疏水区，并且存在多个不同的结合位点以及作用较弱的二

次结合位点等。各类风味成分或结合于蛋白外表面疏水区，或作用于蛋白质中心穴，然而，这

些作用位点各自倾向于结合哪种风味成分，对蛋白质的构象的具体影响还不清楚[11 -

13].Jasinski 等[14]报道，β- 乳球蛋白存在 14 个2-壬酮的结合位点而其结合常数 K 值相对较低，

并认为结合位点数的增多是由于蛋白质结构伸展导致，但伸展发生的原因还不清楚；有推测认

为是由于风味成分与蛋白质比例增大，蛋白质上的二次结合位点与风味成分发生作用导致结合

常数降低，或可能是添加的叠氮化纳对蛋白质 - 风味成分作用的影响所致[4].

　　 2、蛋白质与挥发性成分相互作用的影响因素

2.1 蛋白质

2.1.1 蛋白质种类.

目前，研究最多的是牛奶中的乳球蛋白，其次是牛血清蛋白、大豆蛋白、乳清蛋白、酪蛋白以

及肌原纤维蛋白。由于氨基酸的组成及侧链结构、蛋白质空间构象的不同，不同种类的蛋白质

与挥发性成分的结合存在明显差异。

研究最多的风味成分 2-壬酮与不同蛋白质的结合常数报道较多，由于实验方法的不同结果存在

差异，总体趋势大体为:牛血清蛋白＞乳球蛋白＞乳白蛋白。结果显示，乳清蛋白的风味结合

能力大于酪蛋白，如乳清蛋白对苯甲醛具有明显的吸附作用，而酪蛋白对其没有任何吸附作

用;乳清蛋白对香草醛、柠檬醛、d-柠檬烯的吸附作用也明显高于酪蛋白。在乳清蛋白中，乳白

蛋白与醛酮类物质的交互作用弱于其它蛋白。Beyeler 等报道大豆蛋白与牛血清蛋白对各类风

味化合物表现出类似的结合特性，与乳球蛋白相比，它们与风味成分的作用不受 pH 值与温度

的影响。肌基质蛋白对干腌火腿的典型风味成分 2-甲基丁醛、己醛、辛醛有明显吸附作用，而

肌原纤维蛋白则只对辛醛存在明显吸附作用。不同多肽对风味成分吸附也不同，Gianelli 等研

究多肽对六种典型肉类风味化合物(2-甲基丁醛，2-戊酮，3-甲基丁醛，己醛，辛醛，甲硫基丙

醛)的作用发现肌肽只对2-戊酮没有吸附作用，而鹅肌肽和肌红蛋白只对2-甲基丁醛、3-甲基丁

醛具有吸附作用。然而，研究者们对此类现象没有提供任何解释，显然，研究多组份食品基质

的风味吸附特性是一个非常复杂、任重道远的系统工程。

2.1.2 蛋白质构象.

蛋白质的构象发生变化会显着影响其风味吸附特性，任何改变蛋白质构象的理化因素，包括温

度、pH 值、盐类等不仅影响食品的质构且还会影响蛋白质、多肽与挥发性成分的作用，进而

影响风味品质。

诱导变性、加热和冷冻过程会导致蛋白质的构象、疏水性等性质发生变化。Pérez-Juan 等提取

了新鲜猪肉及干腌火腿的肌基质蛋白与肌原纤维蛋白，并比较了冷冻处理对其风味吸附能力的

影响，发现鲜猪肉中的蛋白质风味吸附能力远大于干腌火腿中;冷冻对不添加甘油的肌动球蛋

白与挥发性成分的结合特性有显着影响，而添加甘油保护后则仅发生较小变化;这表明干腌火

腿加工过程蛋白质结构改变影响了其风味吸附特性;冷冻引起的蛋白质变性导致肌动球蛋白对

3-甲基-丁醛，2-甲基-丁醛、2-戊酮的吸附加强，这可能是由于维护蛋白质空间螺旋结构的疏水

键断裂后，有更多的疏水基团暴露出来，增强了对非极性及低极性风味成分的吸附，蛋白质与

它们的结合为疏水相互作用;添加甘油的蛋白质对己醛、辛醛的吸附减弱，说明它们与蛋白质

作用并非疏水性作用，并且甘油对这类风味成分的结合位点不存在保护作用。此外，该研究显

示聚合态F-肌动蛋白的对大部分风味成分(3-甲基-丁醛，2-甲基-丁醛等)的吸附能力显着高于单

体的 G-肌动蛋白与肌动球蛋白。这表明蛋白质分子量的增大、多孔性的增强，对其风味吸附能

力有显着影响。

Hansen 等发现随着温度上升，乳球蛋白对苯甲醛对吸附作用显着增强，并将其归因为热作用导

致乳清蛋白结构发生伸展，从而影响其风味吸附能力。Yang 等报道由高压导致变性的乳球蛋

白，其风味吸附能力与未变性的蛋白质存在显着差异，这种差异还与风味配体的结构有关。

2.1.3 蛋白质浓度

Pérez-Juan 等选了六种典型的肉品挥发性风味成分，对不同浓度的肌动球蛋白及 G-肌动蛋白与

风味成分的作用进行了研究。发现肌动球蛋白对风味成分均有明显的吸附作用，G-肌动蛋白基

本无吸附作用，然而，随着两种蛋白质浓度的增大，不同风味成分浓度发生变化不同。

随着蛋白质浓度上升，风味成分释放可能是由于蛋白质与蛋白质之间的作用增强从而减弱蛋白

质与风味成分的吸附作用，Damodaran 等研究羰基化合物与牛血清蛋白的作用，同样发现随着

牛血清蛋白浓度增加，蛋白质之间作用加强，而蛋白质与风味成分配位体间的作用减弱;此

外，也可能是由于蛋白质浓度上升导致表面张力降低，从而风味成分释放增加，O’Neill 等

［26］也指出肌原纤维蛋白是有效的表面张力抑制剂。

然而仍有人认为，尽管取决于挥发性风味成分，风味成分保留值应该随着蛋白质浓度上升而增

大。另一方面，蛋白质的浓度发生变化也会影响风味成分与蛋白质间的作用，影响到蛋白质上

风味作用位点及二次结合位点的作用及结合常数。

2.2 挥发性风味成分

2.2.1 理化性质风味成分的理化、热力学性质对蛋白质与风味成分间作用的影响

已经受到广泛关注。目前，研究的焦点为特定蛋白质对不同种类、及含相同或者不同官能团的

风味成分的作用模式。风味成分的种类、疏水性、分配系数是影响其与蛋白质相互作用的主要

因素。

蛋白质对不同种类风味成分的作用大小及方式不同，如添加乳球蛋白能使甲基酮和丁香酚浓度

明显降低，而香草醛无显着变化。一些特定官能团(如羟基、醛基等)的存在对蛋白质与风味成

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摘要：

蛋白质与挥发性风味成分的作用原理、要素及研究方法综述食品风味是消费者选购和接受食品的决定性因素之一，风味取决于多种挥发性成分在顶空中的浓度，阈值等，与温度、挥发性成分的蒸汽压及其他食品组分之间的相互作用有关。目前，风味研究主要集中于风味成分的形成机制，而有关风味成分的释放与感知报道较少。蛋白质降解能促使风味物质的形成，同时，它可以通过分子键对挥发性成分产生吸附作用而改变其顶空浓度，以及对食品凝胶、质构产生影响;通过提高挥发性成分的传质阻力在不同程度上改变风味的整体平衡，对食品的风味释放有很大影响。探讨并利用蛋白质与挥发性风味成分之间的相互作用，对改进食品风味品质，生产具有良好风味结合与释放特性...

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