蛋白质与纳米金颗粒的相互作用分析

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蛋白质与纳米金颗粒的相互作用分析

随着纳米科技的飞速发展，人们对纳米材料的研究也越来越深入。纳米材料由于其粒径大小的

特异性，具有独特的物理及化学性质，例如大的比表面积、量子效应以及界面效应等（Zhu et

al., 2012），使其在工业、科学技术及生物医学等领域均有广泛的关注及应用，现已经成为全

世界各国发展最快的科学及技术开发领域之一。纳米金颗粒（AuNPs）是研究最早的纳米材料

之一，也是研究的热点之一（Prashant etal., 2007）。AuNPs 除了具有良好的生物相容性、强的

稳定性、高电子密度和催化作用等性质之外，还有许多独特和具有吸引力的特性：例如良好的

导电性、尺寸依赖性、光学性、无毒等特点（Shi et al., 2012 ），这使得 AuNPs 在催化、医药

和生物传感等方面展现了卓越的应用前景，也使得 AuNPs 成为了解纳米材料与蛋白质相互作

用的自然起点（Everts et al., 2006）。近几年来，两亲性聚合物（AP ）包裹的 AuNPs 得到了人

们的广泛关注。由于 AP 包裹的 AuNPs 既可以在有机相也可以在水溶液中存在。这一特点拓宽

了AuNPs 的研究领域。现在功能化的纳米颗粒已经在常见重大疾病如心脑血管疾病、癌症、

糖尿病（陈尔飞等， 2014）的治疗中得到了应用。

蛋白质是具有非常复杂的多层次的三维构象，这种高度复杂的三维构象是使得蛋白质具有生物

活性和免疫活性的重要保证。当蛋白质与纳米颗粒相互作用时，会在不同程度上来扰乱蛋白质

的构象。相反，蛋白质与金颗粒相互作用时，由于蛋白质结合在金颗粒的表面，会对 AuNPs

的光学性质及其稳定性造成影响（Gole et al., 2001），同时也可能会影响 AuNPs 预先设计的功

能。因此对于 AuNPs 与蛋白质相互作用机制的深入理解与研究，对高效利用功能化纳米颗粒

在生物体内充分发挥作用理论基础。

牛血清蛋白（BSA ）是研究得最为广泛的一种生物体内的蛋白。人们已经对 BSA 的氨基酸序

列及其空间结构进行了透彻的分析。而且 BSA 在许多重要的生理功能中起着重要的作用，并

且能够很容易的使其结构和构象发生改变。AP-AuNPs 与BSA 的生物连接所形成的复合物

（AuNPs-BSA）已作为细胞内的载体和显像剂得到广泛的应用（Jeyachandran et al.,2009）。因

此，我们选用BSA 为研究模型，来研究蛋白质与 AuNPs 的相互作用。

1 结果与分析

1.1 BSA 与AP-AuNPs 的物理吸附结果电泳检测

蛋白质可以通过物理作用吸附在纳米颗粒表面。

从图 1 可以看出，从左至右，随着 BSA 浓度的增加，BSA 与AP-AuNPs 的吸附量也随之增

多。通过与纯的AP-AuNPs 相比较我们认为，图中与 AP-AuNPs 在同一水平位置的条带为没有

吸附上BSA 的AP-AuNPs, 图中微滞后的条带为吸附上一条BSA 的AP-AuNPs.

选取吸附1 个BSA 的样品进行分析。

1.2 蛋白酶K 酶切 AuNPs-BSA 的电泳检测结果

本文中选取蛋白酶K （proteinase K, ProK ）对吸附在AP-AuNPs 表面的 BSA 进行酶切。与 AP-

AuN-Ps-BSA 相对比，随着 ProK 浓度的增加，AP-AuNPs-BSA 的迁移率逐渐的增大，但最终

还是小于 AP-Au-NPs 的迁移率，说明吸附结合在 AP-AuNPs 表面的 BSA 片段随着 ProK 浓度

的增加而减少，但是还是有部分BSA 的片段吸附在AP-AuNPs 的表面，没有受到ProK 的酶切

（图2）。

1.3 SDS 洗脱及吸附在AP-AuNPs 表面肽段的PAGE 胶鉴定

十二烷基硫酸钠（SDS ）是一种阴离子表面活性剂。用 10% 的SDS 对AP-AuNPs-BSA （酶）

进行处理。

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摘要：

蛋白质与纳米金颗粒的相互作用分析随着纳米科技的飞速发展，人们对纳米材料的研究也越来越深入。纳米材料由于其粒径大小的特异性，具有独特的物理及化学性质，例如大的比表面积、量子效应以及界面效应等（Zhuetal.,2012），使其在工业、科学技术及生物医学等领域均有广泛的关注及应用，现已经成为全世界各国发展最快的科学及技术开发领域之一。纳米金颗粒（AuNPs）是研究最早的纳米材料之一，也是研究的热点之一（Prashantetal.,2007）。AuNPs除了具有良好的生物相容性、强的稳定性、高电子密度和催化作用等性质之外，还有许多独特和具有吸引力的特性：例如良好的导电性、尺寸依赖性、光学性、无毒等特...

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