酶促反应对化学平衡的影响分析

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酶促反应对化学平衡的影响分析

酶的结构和功能是生物化学的核心问题之一。对于酶催化的化学反应，人们的一般认识是酶通

过与底物的相互作用改变反应途径和活化能同等程度地催化正向与逆向反应，不能改变化学平

衡的方向和程度[1,2].然而，由于酶结构和功能的多样性与复杂性，酶促反应的化学平衡问题也

是复杂的[3,4].现代生物化学研究表明，酶可以通过自身与小分子的结合能改变在酶分子内部的

化学平衡，可以通过反应耦合改变外部化学平衡，可以通过动力学控制得到热力学上不利的产

物。

“ ”因此，酶促反应不能改变化学平衡的方向和程度的说法失之过简，在生物化学教学中应适当

扩充。同时，认识酶促反应中的化学平衡细节，有助于深入理解酶催化的本质，并指导药物化

学设计或构建人工催化体系[5,6].本文结合生物化学和物理有机化学理论，通过若干实例对酶促

反应对化学平衡的影响进行分析，以期对教学和研究提供新的思考。

　　 1　酶促反应的内部化学平衡

一个典型的酶促反应经历了以下步骤：酶分子 E与底物 S结合为复合物 E?S;复合物 E?S 在酶催

化下经过过渡态[TScat]≠生成复合物 E?P;复合物 E?S 解离为酶分子 E和产物 P.ΔG 是S生成 P的

化学反应在没有酶催化条件下的化学反应 Gibbs 自由能变，对应于外部平衡常数 K;ΔGint 是酶

分子内部 S生成 P的化学反应 Gibbs 自由能变，对应于内部平衡常数 Kint;结合和解离步骤的

Gibbs 自由能变分别记为 ΔGS 和ΔGP;无酶参与时的过渡态[TS]≠与酶结合地过渡态[TScat]≠间的

Gibbs 自由能差记为 ΔGTS.无酶参与的反应活化能记为 Ea,酶促反应决速步的活化能记为 Eacat,

结合和解离步骤的活化能分别记为 EaS 和EaP.上述各能量之间的关系如图 1所示。

根据诱导契合假说[7],酶促反应的基本原理是通过酶与反应决速步的过渡态[TS]≠的结合将其稳

定化为能量更低的[TScat]≠，从而达到降低活化能、提高反应速率的目的。但由于底物、过渡

态、产物结构的相似性，酶在与过渡态结构结合的同时势必也要不同程度地结合底物和产物，

这使得酶内部底物和产物的能量状态与游离底物和产物的能量状态不同，造成内部化学平衡不

同于外部化学平衡。根据图 1,ΔGint=ΔG-ΔGS-ΔGP,这说明内部化学平衡取决于酶与底物和产物

复合物的相对稳定性。这种相对稳定性会影响酶促反应的速率。根据图 1,Eacat=Ea+ΔGTS-

ΔGS,如果（ΔGTS-ΔGS）大于 0,即酶对底物的稳定化程度超过对过渡态的稳定化程度，就会造

成活化能的增大，从而不利于催化反应。如果 ΔGP 过大，即酶对产物的稳定化作用过强，就

会造成 EaP 过大，同样不利于催化反应。因此，酶对底物和产物的稳定化程度应当维持在合理

的水平上。Burbaum 等[8]

从理论上证明，为保证酶催化的效率最大，内部化学平衡常数总是趋近于 1,ΔGint 趋近于 0.通

过酶与底物、过渡态和产物的结合稳定化作用，酶促反应的内部化学平衡一般与外部化学平衡

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摘要：

酶促反应对化学平衡的影响分析酶的结构和功能是生物化学的核心问题之一。对于酶催化的化学反应，人们的一般认识是酶通过与底物的相互作用改变反应途径和活化能同等程度地催化正向与逆向反应，不能改变化学平衡的方向和程度[1,2].然而，由于酶结构和功能的多样性与复杂性，酶促反应的化学平衡问题也是复杂的[3,4].现代生物化学研究表明，酶可以通过自身与小分子的结合能改变在酶分子内部的化学平衡，可以通过反应耦合改变外部化学平衡，可以通过动力学控制得到热力学上不利的产物。“”因此，酶促反应不能改变化学平衡的方向和程度的说法失之过简，在生物化学教学中应适当扩充。同时，认识酶促反应中的化学平衡细节，有助于深入理解酶...

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